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La comprhension au niveau atomique du mcanisme de transport des ions calcium par une ATPase de type P, la Ca-ATPase, ncessite la caractrisation structurale des diffrentes conformations mises en vidence par les tudes fonctionnelles. Si diffrents cristaux existent pour les formes non-phosphoryl, nous ne disposions pas jusqu' ce jour de cristaux d'une forme phosphoryle covalente. La formation de ce driv ncessite d'avoir une Ca-ATPase marque par une sonde fluorescente. La stabilit du driv est mise en vidence l'aide de [32P]actylphosphate. Des cristaux 2D de type tubulaire sont produits et aprs un traitement d'images de cryomicroscopie lectronique, la structure 3D d'un driv phosphoryl covalent d'une ATPase de type P 8 de rsolution a t gnre. La comparaison de cette nouvelle structure avec les autres structures existantes suggre des modifications au niveau ou positionnement des domaines cytoplasmiques. Des expriences de trypsinisation et de chromatographie sur une colonne Red120, ont permis d'affiner ces observations. Les liens entre ces modifications structurales et le mcanisme de transport de calcium coupl l'hydrolyse d ATP sont discuts.

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9786131512308

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