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La cellule est un milieu trs concentr o les interactions entre macromolcules, mme faibles, sont cruciales pour leur solubilit et leur fonction biologique. Dans quelle mesure la solvatation d'une protine influence-t-elle ses interactions faibles protine - protine, qui dterminent sa solubilit? Nous avons reli ces interactions la solvatation de la malate dshydrognase de Haloarcula marismortui, une protine halophile dont la solvatation dpend fortement du solvant. Les interactions protine - protine dans divers solvants ont t caractrises en mesurant les seconds coefficients du viriel (A2) et en modlisant par des potentiels de type DLVO les facteurs de structure en solution obtenus par la diffusion de rayons X ou de neutrons. Nous avons aussi dvelopp une nouvelle mthode de mesure de A2 par vitesse de sdimentation. Nous montrons qu'une solvatation enrichie en eau ou en sel induit des interactions attractives substantielles qui peuvent conduire la cristallisation des protines. Ces rsultats expliquent l'adaptation molculaire aux fortes salinits des protines halophiles en termes de stabilit, mais aussi -de manire originale- en termes de solubilit.

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9786131506048

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